Digestión de la albúmina por “pepsina” industrial
Autores:
Grupo: 518
Pasten Espinoza Christian Gerardo.
Olivares Barón Diana Laura.
Díaz Reyes Mariana Guadalupe.
Morales Soto Alondra.
Medina Rodríguez Alejandra Carolina.
Real Ramírez Henry.
Preguntas generadoras:
1.
¿Cómo actúa
la pepsina sobre las proteínas?
2.
¿Cómo están
formadas las proteínas?
3.
¿Qué es la
pepsina?
4.
¿Cuál es el
papel que desempeñan las proteínas del alimento, en los animales?
5.
¿Por qué es
necesario que se digieran las proteínas del alimento?
6.
¿Qué es la
hidrólisis de una proteína?
7.
¿Qué papel
desempeña el ácido clorhídrico al actuar sobre la pepsina?
Hipótesis:
Creemos que la pepsina (coenzima) segregada inactivamente; en
contacto con el ácido clorhídrico pasa a activa, y actúa sobre las proteínas
(en éste caso la albúmina) rompiendo con los enlaces peptídicos.
Objetivos:
·
Identificar
la acción de la pepsina sobre las proteínas.
·
Identificar
los productos de la acción de la pepsina sobre las proteínas.
·
Comprender
la acción de los jugos gástricos en la digestión química del alimento
Conocer
cómo se puede activar una enzima.
Introducción:
Las enzimas son todas aquellas moléculas de origen proteico que
catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Las enzimas son
catalizadores, esto quiere decir, que aumentan la velocidad de la reacción sin
consumirse en una de ellas dando así un equilibrio químico.
El jugo gástrico es un líquido segregados por glándulas epiteliales del
estómago que son el ácido clorhídrico, agua y enzimas. Su principal función es
actuar sobre la digestión de proteínas por el efecto de las enzimas renina y
pepsina para favorecer la absorción de los nutrientes en el intestino delgado.
La pepsina es una enzima digestiva segregada e hidroliza las proteínas
del estómago. La pepsina es sintetizada por las células principales de las
glándulas gástricas que producen pepsinógeno, quien por efecto del ácido
clorhídrico adquiere una capacidad enzimática que actúa principalmente sobre
los enlaces peptídicos de las proteínas.
Método:
-La
albúmina se encuentra preparada basta con sólo agregar 6ml en cada tubo de
ensaye
-Prepara,
por otro lado, jugo gástrico artificial se diluye en 100 ml de agua, 1 g de jugo gástrico desecado,
que se vende en las farmacias bajo la denominación de “pepsina”, que es la
enzima que se va requerir para la degradación
-Prepara
en cuatro tubos de ensayo, las siguientes mezclas:
1.
6 ml de
albúmina + 6 ml de agua.
2.
6 ml de
albúmina + 1,5 ml de agua + 4,5 ml de HCl, 0.1 N.
3.
6 ml de
albúmina + 1,5 ml de pepsina + 4,5 ml de agua
4.
6 ml de
albúmina + 1,5 ml de pepsina + 4,5 ml de HC1,
0.1 N.
-A
continuación se coloca los tubos a baño María, a 40° C.
-Utilizar
el termómetro para vigilar la temperatura a la que están las mezclas
-Observar
las diferencias que se producen y determinar en qué tubo hubo una reacción
Resultados:
Discusión de resultados:
Proteína
Estas son
macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La
mayoría también contienen azufre y fósforo. Las mismas están formadas por la
unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos. El orden y
disposición de los aminoácidos en una proteína depende del código genético,
ADN, de la persona.
Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias.
Las proteínas constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias.
Hidrólisis
La hidrólisis es una
reacción química del agua con una sustancia. Entre las sustancias que pueden
sufrir esta reacción se encuentran numerosas sales, que al ser disueltas en
agua, sus iones constituyentes se combinan con los iones hidronio u oxonio,
H3O+ o bien con los iones hidroxilo, OH-, o ambos. Dichos iones proceden de la
disociación o autoprotólisis del agua
Enlace peptídico
El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (NH2) de
un aminoácido y el grupo carboxilo (COOH) de otro aminoácido.
El
enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de
un enlace covalente CO-NH.
Mediante
difracción de Rayos X se vio que el enlace peptídico era más corto que un
enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carácter (60%) de enlace doble,
ya que se estabiliza por resonancia.
Polipéptido
Son largas cadenas
formadas por la unión entre moléculas llamadas aminoácidos.
El enlace que se forma entre los aminoácidos es tipo amido-ester y se denomina enlace peptídico
La presencia de diferentes grupos R- en los aminoácidos que se enlazan genera interacciones moleculares en la cadena polipeptídica que a su vez se traducen en el origen de la conformación primaria de estas biomoléculas (alfa-hélice o plegado beta)
El punto isoeléctrico de un polipéptido es el resultante de los puntos isoeléctrico de los aminoácidos que lo forman.
El enlace que se forma entre los aminoácidos es tipo amido-ester y se denomina enlace peptídico
La presencia de diferentes grupos R- en los aminoácidos que se enlazan genera interacciones moleculares en la cadena polipeptídica que a su vez se traducen en el origen de la conformación primaria de estas biomoléculas (alfa-hélice o plegado beta)
El punto isoeléctrico de un polipéptido es el resultante de los puntos isoeléctrico de los aminoácidos que lo forman.
Aminoácido: Los aminoácidos tienen
diferentes funciones en el organismo pero ante todo sirven como unidades
básicas de los péptidos y de las proteínas, están clasificados en esenciales y
no esenciales. Los mamíferos pueden sintetizar los no esenciales, los
esenciales deben adquirirlos de la dieta. En el código genético sólo se
consideran los veinte aminoácidos proteicos: estos veinte aminoácidos son los
que se encuentran regularmente en las proteínas. Ciertos aminoácidos no
proteicos funcionan como intermediarios en la síntesis y en la degradación de
otros aminoácidos proteicos
Digestión
química: La digestión química o simplemente digestión es la segunda etapa del
procesamiento del alimento, comprende el proceso de descomposición en moléculas
suficientemente pequeñas como para que el organismo las absorba. La digestión
divide a las macromoléculas en sus componente monómeros, que el animal utiliza
para elaborar sus propias moléculas o como combustible para la producción de
ATP
Enzima
activa: son biomoléculas
especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en
la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la
velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador
artificial conocido, y además son altamente específicos ya que cada uno de
ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que
se puedan encontrar en el medio de reacción.
Enzima inactiva: Algunas enzimas son
sintetizadas como precursores, ligeramente más grandes y catalíticamente
inactivas, denominados zimógenos o proenzimas. En el momento y el lugar
fisiológicamente adecuados, estos zimógenos sufren la ruptura de enlaces
peptídicos específicos, con pérdida de uno o más péptidos hecho que los
convierte en enzimas activas. Al sintetizarse las enzimas en su forma inactiva
se evita la autodestrucción de las células que las producen.
Replanteamiento de la hipótesis: Creemos que la
pepsina romperá los enlaces peptídicos de las proteínas al ser activada por el
ácido clorhídrico, rompiendo así los enlaces de la clara de huevo y al
someterlo a la reacción de Biuret; la reacción dará positivo.
Conclusiones:
Aprendimos que la pepsina es una coenzima que se activa debido a la
presencia del pH ácido del jugo gástrico (HCl) y que la pepsina degrada a las
proteínas convirtiéndolos en cadenas pequeñas de aminoácidos. Por eso, cuando
colocamos pepsina con albumina y después el reactivo de Biuret éste indicó positivo
solo en el cuarto tubo, ya que la pepsina ya había actuado sobre las proteínas rompiendo
con los enlaces peptídicos que apreciamos con dicho reactivo, en los restantes
3 tubos dio negativo debido a la presencia de proteínas.
Conceptos clave:
Digestión e hidrólisis total de proteínas: La digestión de proteínas
comienza en el estómago. La entrada de proteínas al estómago estimula la
secreción de gastrina, la cual a su vez estimula la formación de HCl; esta
acidez actúa como un antiséptico y mata a la mayoría de los entes patógenos que
ingresan al tracto intestinal. Las proteínas se desnaturalizan a pHs
ácidos, lo cual ocasiona que la hidrólisis de proteína sea más accesible.
En el estómago, la
pepsina, de una sola cadena, es secretada en forma de su zimógeno, el
pepsinógeno por las células de la mucosa gástrica. El pepsinógeno se convierte
en pepsina, que es activado por el pH ácido del jugo gástrico. La pepsina hidroliza los enlaces en los que intervienen
aminoácidos. Los productos de la catálisis de esta enzima son péptidos de
tamaño variable y algunos aminoácidos libres. A este tipo de proteasa, se le
denomina endopeptidasa para diferenciarla de las enzimas que cortan desde
cualquiera de los extremos de la cadena que se denominan exopeptidasas.
Pepsina producción en el
aparato digestivo humano: La pepsina es una enzima digestiva que se segrega en el estómago y que hidroliza las proteínas en el estómago. Fue la primera enzima animal en ser descubierta, por Theodor
Schwann en 1836.
La pepsina es producida por las células principales de las glándulas
gástricas como una proenzima el pepsinógeno, quien por efecto del pH ácido se
hidroliza y adquiere su capacidad enzimática. Actúa principalmente sobre
enlaces peptídicos de naturaleza hidrófoba, preferentemente aromáticos.[]
La pepsina es más activa con un pH de entre 2 y 3. Se desactiva permanentemente con un pH superior a 5. El pepsinógeno es producido por las células del estómago.
Bibliografía y cibergrafía:
·
Falta material, resultados, análisis de resultados, fotografías y el programa de curso en la bibliografía.
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